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Le mwbqcellulasi sono una famiglia di mwbgenzimi, prodotti principalmente da mwbwfunghi, mwcabatteri e mwcqprotozoi che appartengono alla famiglia delle mwcgidrolasi e che mwcwcatalizzano l'idrolisi dei legami 1,4-β-D-glicosidici nella mwdqcellulosa, lichenina e dei β-D-glucani dei mwdwcereali. Sono comunque presenti anche forme di cellulasi in organismi mweaanimali e mweqvegetali, spesso differenti per struttura e meccanismo di reazione.

Nella nomenclatura definisce la reazione catalizzata da questo enzima una endoidrolisi dei mwewlegami glicosidici beta 1,4 nella cellulosa; l'idrolisi può avvenire anche nei legami glicosidici di lichenina e altri glucani.

Altri nomi usati per la cellulasi sono: endoglucanasi, Endo-1,4-beta-glucanasi, carbossimetil cellulasi, endo-1,4-beta-D-glucanasi, beta-1,4-glucanasi, beta-1,4-endoglucano idrolasi, celludestrinasi e avicelasi.

• Diverse forme

• Bibliografia

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

In base al tipo di reazione catalizzata si distinguono cinque classi di cellulasi: l'azione in sequenza di alcuni di questi enzimi porta alla degradazione di questo mwggpolisaccaride in subunità semplici di mwgwglucosio. Per prima cosa la cellulosa esiste in ambito biologico in forma di catene fortemente associate tra loro mediante molti mwhalegami idrogeno; la endocellulasi rompe i legami di questa struttura cristallina esponendo le singole catene. La esocellulasi preleva, sempre per idrolisi, da due a quattro unità dalle estremità delle catene prodotte dando luogo a tetrasaccaridi, trisaccaridi (cellotriosio) o disaccaridi (mwiacellobiosio). Ci sono due principali tipi di esocellulasi (o cellobioidrolasi, abbreviato in CBH): un tipo che opera sull'estremità riducente l'altra sull'estremità non riducente della catena. Successivamente la mwiqcellobiasi o mwigbeta glucosidasi idrolizzano i prodotti dell'enzima precedente formando singoli monosaccaridi di glucosio.

Vi sono inoltre le mwjacellulasi ossidative, come la cellobiosio deidrogenasi, che depolimerizzano la cellulosa con una reazione mwjgradicalica. Infine la cellulosa fosforillasi che depolimerizza il polisaccaride per fosforolisi invece che idrolisi (usando quindi il fosfato invece dell'acqua).

• mwkw(EN) Datta, P.K., Hanson, K.R. e Whitaker, D.R. Improved procedures for preparation and characterization of Myrothecum cellulase. III. Molecular weight, amino acid composition, terminal residues, and other properties. Can. J. Biochem. Physiol. 41 (1963) 697–705. mwlaEntrez PubMed 14025219

• mwlg(EN) Larner, J. Other glucosidases. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, 1960, pp.mwlw 369–378.

• mwmq(EN) Myers, F.L. e Northcote, D.H. Partial purification and some properties of a cellulase from Helix pomatia. Biochem. J. 71 (1959) 749–756.

• mwmw(EN) Nishizawa, K. e Hashimoto, Y. Cellulose splitting enzymes. VI. Difference in the specificities of cellulase and β-glucosidase from Irpex lacteus. Arch. Biochem. Biophys. 81 (1959) 211–222.

• mwnq(EN) Whitaker, D.R., Hanson, K.R. e Datta, P.K. Improved procedures for preparation and characterization of myrothecium cellulase. 2. Purification procedures. Can. J. Biochem. Physiol. 41 (1963) 671–696.

• mwnw(EN) Hatfield, R. e Nevins, D.J. Purification and properties of an endoglucanase isolated from the cell walls of Zea mays seedlings. Carbohydr. Res. 148 (1986) 265–278.

• mwoq(EN) Hatfield, R. e Nevins, D.J. Hydrolytic activity and substrate specificity of an endoglucanase from Zea mays seedling cell walls. Plant Physiol. 83 (1987) 203–207.

• mwow(EN) Inohue, M., Hayashgi, K. e Nevins, D.J. Polypeptide characteristics and immunological properties of exo- and endoglucanases purified from maize coleoptile cell walls. J. Plant Physiol. 154 (1999) 334–340.

Altri progetti

• Wikizionario

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• citerefbritannica-com(EN) cellulase, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.